Preview

Сахарный диабет

Расширенный поиск

Сахарный диабет 2 типа: новые стороны патогенеза заболевания

https://doi.org/10.14341/DM2013449-51

Полный текст:

Аннотация

Представлена модель взаимосвязи между обменом белков, жиров и углеводов в зависимости от путей транспорта углеродного скелета и процессов образования и утилизации энергии. Модель позволяет понять роль белкового обмена в нарушении толерантности к глюкозе в абсорбтивный период. Обсуждается значение цитокинов в регуляции энергетического гомеостаза на уровне mTOR (mammalian target of rapamycin) ? ключевого звена инсулинового каскада, рассматриваются причины развития инсулинорезистентности.

Об авторах

Эмиль Копеевич Махамеджанов
РГП Научный центр противоинфекционных препаратов, Алматы
Казахстан
доктор медицинских наук, профессор, главный научный сотрудник лаборатории фармакологии и токсикологии


Олег Виктовович Есырев
РГП Научный центр противоинфекционных препаратов, Алматы
Казахстан
доктор биологических наук, профессор, главный научный сотрудник лаборатории фармакологии и токсикологии


Список литературы

1. Nurdlie RC. Fine tuning of glucose concentrations. Trends in Biochemical Sciences. 1985; 10(2): 70–75.

2. DOI: 10.1016/0968-0004(85)90236-1

3. Северин ЕС, Алейникова ТЛ, Осипов ЕВ. Биохимия. М: Медицина; 2000. 164 с. [Severin ES, Aleynikova TL, Osipov EV. Biokhimiya. Moscow: Meditsina; 2000. 164 p.]

4. Марра Р, Греннер Д, Мейес П, Родуэлл В. Биохимия человека. Том 1. М: Мир; 1993. 381 с. [Marra R, Grenner D, Meyes P, Roduell V. Biokhimiya cheloveka. Vol 1. Moscow: Mir; 1993. 381 p.]

5. Мухамеджанов ЭК. Взаимосвязь между обменом нутриентов на уровне аланинового цикла в зависимости от действия факторов окружающей среды. Автореферат диссертации д.м.н. по специальности 03.00.04 – биологическая химия. Алма-Ата; 1990. 42 с. [Mukhamedzhanov EK. Vzaimosvyaz' mezhdu obmenom nutrientov na urovne alaninovogo tsikla v zavisimosti ot deystviya faktorov okruzhayushchey sredy [Dissertation]. Alma-Ata; 1990.]

6. Rabinowits D, Zierler KI. Forearm metabolism in obesity and its response to intraarterial insulin. The Journal of Clinical Investigation. 1962;41(12):2173–2181.

7. DOI: 10.1172/JCI104676

8. Wise JK, Hendler R, Felig P. Evaluation of Alpha-Cell Function by Infusion of Alanine in Normal, Diabetic and Obese Subjects. New England Journal of Medicine. 1973;288(10):487–490.

9. DOI: 10.1056/NEJM197303082881003

10. Linn T, Geyer R, Prassek S, Laube H. Effect of dietary protein intake on insulin secretion and glucose metabolism in insulin-dependent diabetes mellitus. Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. 1996;81(11):3938–3943.

11. DOI: 10.1210/jc.81.11.3938

12. Kalogeropoulou D, LaFave L, Schweim K, Gannon MC, Nuttall FQ. Leucine, when ingested with glucose, synergistically stimulates insulin secretion and lowers blood glucose. Metabolism: Clinical and Experimental. 2008;57(12):1747-1752.

13. DOI: 10.1016/j.metabol.2008.09.001

14. Halton TL, Hu FB. The effects of high protein diets on thermogenesis, satiety and weight loss: a critical review. J Am Coll Nutr. 2004;23: 373–385.

15. Patti ME, Brambilla E, Luzi L, Landaker EJ, Kahn CR. Bidirectional modulation of insulin action by amino acids. J Clin Invest 1998;101(7):1519–1529.

16. DOI: 10.1172/JCI1326

17. Hinault C, Mothe-Satney I, Gautier N, Lawrence JC, Van_Obberghen E. Amino acids and leucine allow insulin activation of the PKB/mTOR pathway in normal adipocytes treated with wortmannin and in adipocytes from db/db mice. FASEB J. 2004.18.1894–1896 2004 Oct;18(15):1894–1896.

18. DOI: 10.1096/fj.03-1409fje

19. Macotela Y, Emanuelli B, Bång AM, Espinoza DO, Boucher J, Beebe K, et al. Dietary leucine an environmental modifier of insulin resistance acting on multiple levels of metabolism. PLoS One 2011;6(6).

20. DOI: 10.1371/journal.pone.0021187

21. Layman DK. The Role of Leucine in Weight Loss Diets and Glucose Homeostasis. The Journal of Nutrition. 2003;133(1):261S–267S.

22. Kimball SR, Shantz LM, Horetsky RL, Jefferson LS. Leucine Regulates Translation of Specific mRNAs in L6 Myoblasts through mTOR-mediated Changes in Availability of eIF4E and Phosphorylation of Ribosomal Protein S6. Journal of Biological Chemistry. 1999;274(17):11647–11652.

23. DOI: 10.1074/jbc.274.17.11647

24. Lynch CJ, Fox HL, Vary TC, Jefferson LS, Kimball SR. Regulation of amino acid–sensitive TOR signaling by leucine analogues in adipocytes. Journal of Cellular Biochemistry. 2000;77(2):234–251.

25. DOI: 10.1002/(SICI)1097-4644(20000501)77:2<234::AID-JCB7>3.0.CO;2-I

26. Adeva M, Calviño J, Souto G, Donapetry C. Insulin resistance and the metabolism of branched-chain amino acids in humans. Amino Acids. 2012;43(1):171–181.

27. DOI: 10.1007/s00726-011-1088-7

28. Bastard JP, Maachi M, Lagathu C, Kim MJ, Caron M, Vidal H, et al. Recent advances in the relationship between obesity, inflammation, and insulin resistance. Eur. Cytokine Netw 2006;17(17):4–12.

29. Apró W, Blomstrand E. Influence of supplementation with branched-chain amino acids in combination with resistance exercise on p70S6 kinase phosphorylation in resting and exercising human skeletal muscle. Acta Physiol (Oxf) 2010;200(3):237–248.

30. DOI: 10.1111/j.1748-1708.2010.02151.x

31. Bolster DR, Kubica N, Crozier SJ, Williamson DL, Farrell PA, Kimball SR, et al. Immediate response of mammalian target of rapamycin (mTOR)-mediated signalling following acute resistance exercise in rat skeletal muscle. J Physiol 2003 Aug;553(Pt 1):213–220.

32. DOI: 10.1113/jphysiol.2003.047019


Дополнительные файлы

1. Рисунок 1.
Тема
Тип Прочее
Посмотреть (199KB)    
Метаданные

Для цитирования:


Махамеджанов Э.К., Есырев О.В. Сахарный диабет 2 типа: новые стороны патогенеза заболевания. Сахарный диабет. 2013;16(4):49-51. https://doi.org/10.14341/DM2013449-51

For citation:


Mukhamedzhanov E.K., Esyrev O.V. Novel approach to pathophysiology of type 2 diabetes mellitus. Diabetes mellitus. 2013;16(4):49-51. (In Russ.) https://doi.org/10.14341/DM2013449-51

Просмотров: 104


ISSN 2072-0351 (Print)
ISSN 2072-0378 (Online)